3 svar
67 visningar
Eli123be Online 1718
Postad: 3 jul 19:58

aktin

Hej!

Jag förstår mig inte riktigt på aktin. stämmer det att flera aktinmonomerer skapar aktinfilament som tillsmmans skapar aktin stress fibrer som i sin tur skapar aktinnätverk?

I sånna fall hur kan atpas aktiviteten enligt följande stycke variera beroende på om aktinmonomerer är en del av aktinfilament, är inte aktinfilament uppbyggda av aktinmonomerer?

tack på förhand!

mag1 5362
Postad: 4 jul 09:38

Jo ett filament består av många monomerer (googla t.ex. "actin filament", så hittar du många illustrationer av detta).

I filamentet, så interagerar varje monomerenhet med flera andra monomerer. Du är nog bekant med hur monomerer/subenheter, binder till varandra och skapar en ansamling av proteinmolekyler, med varierad aktivitet. I oligomeren kan den enzymatiska aktiviteten öka eller minska, precis motsvarande vad som sker i din fråga.

Eli123be Online 1718
Postad: 7 jul 11:49

nu förstår jag! dock är jag inte riktigt 100 på hur monomersubenheter binder till varandra, vet enbart att aktin förlängs vid pluspolen genom att aktin GTP binder in, men inte riktigt vad som sker när de binds, dvs vad som sker molekylärt :/

mag1 5362
Postad: 7 jul 14:16

Troligtvis endast ett feltryck på tangentbordet, men det är ATP som binds in och som sedan hydrolyseras (inte GTP som du skrev).

När en aktinmonomer binder till filamentets pluspol, sker små förändringar i den inbindande monomerns struktur. Aktinmonomeren består av fyra subenheter, och under inbindningen sker bl.a. en liten rotation av subenheterna i förhållande till varandra, och aminosyraresternas interaktioner ändras då en aning. Grovt förenklat liknar detta t.ex. hur de olika "grenarna" i en klase vindruvor flyttas lite närmare eller längre ifrån andra delar, om man försöker snurra på ena änden av klasen, trots att klasens form (struktur) i det stora inte förändras.

Precis hur det kommer sig att ATPasaktiviteten ökar efter polymerisering finns det (mig veterligen) fortfarande lite olika åsikter om. Men att strukturen av enzymets aktiva yta ändras en aning, så att aktiveringsenergin för hydrolysen av ATP minskar, är minst sagt rimligt. Detta eftersom aktiviteten ökar markant i polymerformen, jämfört med monomeren. ATPaser använder vatten som nukleofil, för att hydrolysera en fosfoesterbindning i ATP. Och flyttas denna vattenmolekyl, eller någon av de aminosyrarester som ingår i reaktionen, en aning till den för reaktionen mest optimala strukturen, så kommer reaktionen gå lättare och snabbare. I monomerformen är dessa avstånd lite längre, vilket gör reaktionen långsammare.

Svara Avbryt
Close