4 svar
46 visningar
aaaa1111 är nöjd med hjälpen
aaaa1111 269
Postad: 13 feb 14:26

Denatuering av protein

Har en fråga som lyder "Vilka strukturnivåer förändras när proteiner denatureras? "

Tänker att det bara är tertiärstrukturen & kvartärstrukturen, för kollar man på hur peptidkedjorna ser ut i 3d kommer det aktiva centrumet finnas som en "ficka mellan" peptidkedjorna om jag inte har helt fel? Därför kommer väl inte resterande strukturer att påverkas särskilt mycket om denatuering uppstår? Rätta mig gärna om jag har fel :)

mag1 8765
Postad: 13 feb 16:30

Alla bindningar förutom, de kovalenta peptidbindningarna (och disulfidbindningar) bryts till slut. 

Övergipande kan det beskrivas som att när t.ex. temperaturen öka gradvis, kommer först kvartenärstrukturen att påverkas, då bindningar mellan proteinmolekylerna bryts.

Sedan bryts bindningarna mellan sekundärstrukturelementen (alfahelixar och betasträngar). 

Och sedan bindningarna inom sekundärstrukturelementen.

aaaa1111 269
Postad: 13 feb 18:52 Redigerad: 13 feb 18:52
mag1 skrev:

Alla bindningar förutom, de kovalenta peptidbindningarna (och disulfidbindningar) bryts till slut. 

Övergipande kan det beskrivas som att när t.ex. temperaturen öka gradvis, kommer först kvartenärstrukturen att påverkas, då bindningar mellan proteinmolekylerna bryts.

Sedan bryts bindningarna mellan sekundärstrukturelementen (alfahelixar och betasträngar). 

Och sedan bindningarna inom sekundärstrukturelementen.

Ah alright! facit säger att primärstrukturen också påverkas, hur kan det komma sig?

Men det du skrev låter väldigt rimligt!

mag1 8765
Postad: 13 feb 21:39

Att primärstrukturen påverkas låter väldigt underligt, för det innebär att de kovalenta bindningarna bryts och peptidbindningen är ganska stabil. Peptidbindningarna kan brytas, men det brukar man inte kalla denaturering utan nedbrytning/hydrolys - motsvarande vad som sker med proteiner i vårt mag-tarmsystem, eller när cellerna "städar undan" felveckade proteiner eller proteiner som inte längre behövs i cellen.

Denaturering är i princip en reversibel process, den kan m.a.o. omvändas, och det denaturerade proteinet kan i teorin veckas på nytt och återfå sin struktur. Denaturering är inte heller antingen eller, det är en gråskala. Om vitt är ett korrekt veckat och därför funktionellt protein, är svart ett tillstånd av denaturering där proteinet inte går att vecka rätt igen. Viss påverkan på proteinerna sker hela tiden, men den påverkan är oftast så pass begränsad att proteinets struktur återställs spontant (typ väldigt ljusgrått). Ibland blir påverkan lite större och proteinets struktur påverkas och börjar denaturera lite mer, och ofta kan andra specialiserade proteiner i cellen känna igen detta och vissa kan till och med hjälpa till att vecka proteinet rätt igen (grått). Men ibland blir påverkan så stor att cellen istället helt enkelt bryter ner det denaturerade/felveckade proteinet (svart), och vid behov använder de frigjorda aminosyrorna till att bygga upp en ny kopia av proteinet, som då veckas rätt.

När vi tillagar mat (värme), och när proteinerna vi äter hamnar i magsäcken (syra) denatureras proteinerna ordentligt. Värmer vi på rejält denaturerar i princip alla proteinmolekyler i matbiten, närmare helt svart på gråskalan.

Är det många proteinmolekyler som påverkas samtidigt, t.ex. skolboksexemplet med ett stekt ägg, kletar proteinmolekylerna även ihop sig i en salig röra tillsammans och denna röra är svår att lösa upp - proteinmolekylerna trasslar ihop sig och bildar massvis med nya bindningar, som håller ihop allt i en gegga. Medans en enstaka proteinmolekyl som denaturerar, är lättare att vecka upp och sedan vecka rätt igen, speciellt med hjälp av andra proteiner i cellen - men det lyckas inte alltid.

aaaa1111 269
Postad: 18 feb 16:49
mag1 skrev:

Att primärstrukturen påverkas låter väldigt underligt, för det innebär att de kovalenta bindningarna bryts och peptidbindningen är ganska stabil. Peptidbindningarna kan brytas, men det brukar man inte kalla denaturering utan nedbrytning/hydrolys - motsvarande vad som sker med proteiner i vårt mag-tarmsystem, eller när cellerna "städar undan" felveckade proteiner eller proteiner som inte längre behövs i cellen.

Denaturering är i princip en reversibel process, den kan m.a.o. omvändas, och det denaturerade proteinet kan i teorin veckas på nytt och återfå sin struktur. Denaturering är inte heller antingen eller, det är en gråskala. Om vitt är ett korrekt veckat och därför funktionellt protein, är svart ett tillstånd av denaturering där proteinet inte går att vecka rätt igen. Viss påverkan på proteinerna sker hela tiden, men den påverkan är oftast så pass begränsad att proteinets struktur återställs spontant (typ väldigt ljusgrått). Ibland blir påverkan lite större och proteinets struktur påverkas och börjar denaturera lite mer, och ofta kan andra specialiserade proteiner i cellen känna igen detta och vissa kan till och med hjälpa till att vecka proteinet rätt igen (grått). Men ibland blir påverkan så stor att cellen istället helt enkelt bryter ner det denaturerade/felveckade proteinet (svart), och vid behov använder de frigjorda aminosyrorna till att bygga upp en ny kopia av proteinet, som då veckas rätt.

När vi tillagar mat (värme), och när proteinerna vi äter hamnar i magsäcken (syra) denatureras proteinerna ordentligt. Värmer vi på rejält denaturerar i princip alla proteinmolekyler i matbiten, närmare helt svart på gråskalan.

Är det många proteinmolekyler som påverkas samtidigt, t.ex. skolboksexemplet med ett stekt ägg, kletar proteinmolekylerna även ihop sig i en salig röra tillsammans och denna röra är svår att lösa upp - proteinmolekylerna trasslar ihop sig och bildar massvis med nya bindningar, som håller ihop allt i en gegga. Medans en enstaka proteinmolekyl som denaturerar, är lättare att vecka upp och sedan vecka rätt igen, speciellt med hjälp av andra proteiner i cellen - men det lyckas inte alltid.

Så otroligt tacksam för dina svar, tack för att du tar dig tiden verkligen!

Svara Avbryt
Close