Denaturering av albumin i diskmedel
När äggvita blandas med diskmedel undrar jag hur processen sker att albumin denatureras?
Jag har försökt beskriva det själv genom att tänka på de olika bindningarna som kan brytas, men jag kommer ingen vart. Ingenstans på internet står det heller.
Vilka bindningar var det du har tänkt på? Det är lättare att hjälpa dig om vi vet var vi skall börja.
Smaragdalena skrev:Vilka bindningar var det du har tänkt på? Det är lättare att hjälpa dig om vi vet var vi skall börja.
van der waals-bindningar och vätebindningar är det som jag funderat på. Men jag vet ju inte, som sagt.
Vilka ytterligare interaktioner finns i veckade proteiner?
Denna länk kan vara en bra början, om det inte redan står om interaktionerna i kemiboken:
https://sv.wikipedia.org/wiki/Proteinstruktur#Krafter_som_kontrollerar_proteinstrukturen
mag1 skrev:Vilka ytterligare interaktioner finns i veckade proteiner?
Denna länk kan vara en bra början, om det inte redan står om interaktionerna i kemiboken:
https://sv.wikipedia.org/wiki/Proteinstruktur#Krafter_som_kontrollerar_proteinstrukturen
hydrofoba krafter och elektrostatiska krafter
Då vet du vilka bindningar/krafter som får protein att veckas. Om du tänker dig att diskmedlet kan påverka en eller flera av dessa bindningar, blir det nu enklare att besvara din fråga?
mag1 skrev:Då vet du vilka bindningar/krafter som får protein att veckas. Om du tänker dig att diskmedlet kan påverka en eller flera av dessa bindningar, blir det nu enklare att besvara din fråga?
Inte mycket enklare, för mig, tyvärr. Men jag ska försöka.
Kan det vara hydrofoba krafter?
Många av äggvitans proteiner är globulära, och har en hydrofob (d.v.s. liknar fett) insida, och en hydrofil utsida.
Hur tror du diskmedlets tensiderna fungerar?
mag1 skrev:Många av äggvitans proteiner är globulära, och har en hydrofob (d.v.s. liknar fett) insida, och en hydrofil utsida.
Hur tror du diskmedlets tensiderna fungerar?
Jag tror att diskmedlets tensider är hydrofoba. Nu är jag ingen expert på vad tensider är utan har bara läst mig till det på google.
Så de hydrofoba krafterna bryts?
De hydrofoba delarna av tensiderna tränger in i proteinerna och lägger sig mellan de delar av proteinet som hålls ihop av de hydrofoba krafterna. Och det får proteinerna att vecka upp sig, och när de lite "uppveckade" proteinerna träffar andra lite "uppveckade" proteiner så kletar de fast med varandra och denaturerar.
Men det är inte endast tensiderna som gör denna "uppveckning" utan de andra bindningarna bryts även (i samspel med de hydrofoba).
mag1 skrev:De hydrofoba delarna av tensiderna tränger in i proteinerna och lägger sig mellan de delar av proteinet som hålls ihop av de hydrofoba krafterna. Och det får proteinerna att vecka upp sig, och när de lite "uppveckade" proteinerna träffar andra lite "uppveckade" proteiner så kletar de fast med varandra och denaturerar.
Men det är inte endast tensiderna som gör denna "uppveckning" utan de andra bindningarna bryts även (i samspel med de hydrofoba).
Jaha, tack för förklaringen. :)
Så van der waals bryts, vätebindningar bryts, elektrostatiska krafter bryts och även hydrofoba krafter?
Är tensiderna hydrofoba eller är bara delar av dem hydrofoba? Jag antar att bara delar av dem är hydrofoba.
Tensider kallas även ytaktiva ämnen, ta en titt på t.ex. Wikipedia för mer info.
mag1 skrev:Tensider kallas även ytaktiva ämnen, ta en titt på t.ex. Wikipedia för mer info.
Så diskmedel innehåller anjoniska tensider enligt Wikipedia. "Anjoniska tensider är ytaktiva ämnen med negativt laddade "huvuden"" - citat från Wikipedia. Så bara delar av dem är alltså hydrofoba, vad jag nu förstått.
Förresten: var det så att van der waals bryts, vätebindningar bryts, elektrostatiska krafter bryts och även hydrofoba krafter bryts när äggvita blandas med diskmedel?
Precis, tensiderna har en hydrofob del och en hydrofil del.
Vilka bindningar som bryts beror på hur proteinet påverkas, men det är i princip omöjligt att specificera vilka som bryts först respektive sist. Samtliga krafter/bindningar som ger proteinet dess korrekta struktur påverkas under denatureringen, men i olika stor grad. Inte så precist svar får jag medge. Veckningen av proteiner, och för den delen denatureringen av proteiner, sker som en effekt av väldigt många faktorer som samspelar. Och faktorerna påverkar både lokalt (mellan en aminosyrarest och atomerna kring denna), i närmiljön (några aminosyrarester i närheten av varandra) och sedan över hela proteinet (alla de lokala påverkar sin närmiljön, som i sin tur påverkar andra närmiljöer o.s.v.).
