Hur avgör man om en kovalent bindning är roterbar?

Rotation kring enkelbindningar kan ske, med vissa undantag, t.ex. ringslutna ämnen. Rotation kring dubbel- och trippelbindningar sker inte utan att bindningen bryts.

Om du tittar på bindningarna i kedjan för polypeptider, samt de i triacylglyceroler vilka typer finns, enkel-, dubbel- eller trippelbindningar?

mag1 skrev:

Rotation kring enkelbindningar kan ske, med vissa undantag, t.ex. ringslutna ämnen. Rotation kring dubbel- och trippelbindningar sker inte utan att bindningen bryts.

Om du tittar på bindningarna i kedjan för polypeptider, samt de i triacylglyceroler vilka typer finns, enkel-, dubbel- eller trippelbindningar?

I polypeptidernas backbone är det enkelbindningar. Fast jag vill minnas att dom också har lite dubbelbindningskaraktär? När det gäller TAG förstår jag inte hur omättade fetter kan vara fastare än mättade? Borde ju vara tvärtom om man funderar kring enkel- och dubbelbindningar?

förstår jag inte hur omättade fetter kan vara fastare än mättade?

Mättade fetter är normalt sett fasta vid kylskåpstemperatur medan omättade är flytande, så jag förstår itne ditt påstående.

Okej. I fallet kylskåpstemperatur, hur förklarar man att den ena är fast och den andra flytande?

Det är ungefär som att det är lättare att packa en massa okokta spagetti i en låda än krokiga grenar.  De krokiga omättade kolvätekedjorna vill inte ordna in sig i ledet.

ErikCPH skrev:

mag1 skrev:

Rotation kring enkelbindningar kan ske, med vissa undantag, t.ex. ringslutna ämnen. Rotation kring dubbel- och trippelbindningar sker inte utan att bindningen bryts.

Om du tittar på bindningarna i kedjan för polypeptider, samt de i triacylglyceroler vilka typer finns, enkel-, dubbel- eller trippelbindningar?

I polypeptidernas backbone är det enkelbindningar. Fast jag vill minnas att dom också har lite dubbelbindningskaraktär?

Precis peptidbindningen har en dubbelbindningskarraktär, som uppstår genom resonansstabiliseringen som bl.a. amider kan ge upphov till. Kväveatomens fria elektronpar kan skapa en ny dubbelbindning till kolatomen, samtidigt som ett av elektronparen i karbonylgruppens dubbelbindning flyttas upp till syreatomen och en hydroxigrupp bildas istället. Och sedan sker det i omvänd ordning, och resonansstabiliseringen uppstår, som överst i bilden nedan. Denna resonansstabilisering minskar reaktiviteten hos amin-/karbonylgrupperna så att peptidbindningen blir mycket svårare att bryta. Rotation kan ske kring denna bindning, men är det är mindre sannolikt att det sker då resonansstabiliseringen motverkar detta.

Men det finns fler bindningar i polypeptidkedjan, som är enkelbindningar utan dubbelbindningskarraktär, om du tittar nere i bilden. Kring dessa kan rotation ske. I kortare peptider sker rotationer längs kedjans bindningar. Men så snart sekundär-/tertiärstrukturer bildas i längre polypeptider som i t.ex. proteiner så veckas och formas kedjan på ett sätt så att rotationer kring polypeptidkedjan går att göra, utan att vecka om proteinet. Motsvarande ett garnnystan där du inte kan snurra runt garnet i mitten längs tråden (motsvarande rotera bindningen) utan att du först nystar upp garnet till en lång sträng.