Proteiners struktur
Proteiner har ju fyra olika strukturnivåer: primär, sekundär, tertiär och kvartär. Jag hade dock inte förstått att dessa var de globulära proteinernas strukturnivå. Så fiberproteinerna ingår alltid i globulära proteiner? Det är alltså kedjor av aminosyror (peptidkedjor, fiberprotein) som är primärstrukturen, sedan är hur dessa fiberprotein är veckade (alfahelix eller betaflak) som är sekundärstrukturen, alla alfahelixar och betaflak är tertiärstrukturen och hur flera olika proteiner utgör ett globulärt protein är kvartär strukturen?
Tack på förhand
Primärstrukturen visar hur aminosyrorna binder till varandra i peptidkedjorna och var det finns svavelbryggor.
Sekundärstrukturen visar hur peptidkedjan binder till sig själv för att forma alfahelixar och betaflak.
Tertiärstrukturen visar hur hela peptidkedjan är formad och veckad via olika bindningstyper som vätebindning, elektrostatisk attraktion och hydrofob effekt.
Kvartärstruktur existerar bara hos proteiner som består av flera peptidkedjor. Hemoglobin är ett exempel på ett stort protein som består av fyra olika peptidkedjor och därför har en kvartärstruktur. Insulin är ett exempel på ett litet protein som bara innehåller en peptidkedja och därför saknar kvartärstruktur.
Utöver dessa strukturnivåer pratar man om globulära proteiner och fiberproteiner. Globulära proteiner är t.ex. enzymer och hormoner som typiskt har en rund form och där det är viktigt med en mycket exakt form för att proteinet ska få rätt egenskaper. Fiberproteiner är mer långsträckta och trådlika och bildar typiskt olika typer av stödjevävnader, hår, senor, naglar och liknande. Kollagen och keratin är två exempel. Fiberproteiner finns även inuti själva cellerna och har en liknande uppgift där som på vävnadsnivå, dvs att ge stadga. Cellskelettet består t.ex. av fiberproteiner.
Rent principiellt kan man nog beskriva globulära proteiner och fiberproteiner som en sorts tertiärstruktur, eller snarare resultatet av bindningarna som skapar tertiärstrukturen.
Men består globulära proteiner av flera proteiner? Alltså att globulära proteiner typ är en rund klump av flera?
Tack på förhand
Ett globulärt protein består bara av ett protein, men det proteinet kan innehålla flera peptidkedjor (subenheter).
Det låter som att du blandar ihop protein med peptidkedja.
Teraeagle skrev:Primärstrukturen visar hur aminosyrorna binder till varandra i peptidkedjorna och var det finns svavelbryggor.
Men svavelbryggor är väl en sekundär struktur?
Qetsiyah skrev:Teraeagle skrev:Primärstrukturen visar hur aminosyrorna binder till varandra i peptidkedjorna och var det finns svavelbryggor.
Men svavelbryggor är väl en sekundär struktur?
Nej, de inkluderas faktiskt i den primära strukturen. Ganska logiskt egentligen om man tänker att den primära strukturen visar var det finns kovalenta bindningar.
Så pass...
Okej, så globulära proteiner är enskilda proteiner som i sin tur är polypeptider som är uppbyggda av aminosyror. Så kan man tänka globulära proteiner och fiberproteiner som hur alla alfa helixar och beta flak i tertiär strukturen är formade (om den är i en klump=globulärt protein, om den är rak=fiber protein
Tack på förhand
Ja alltså helixar ser inte ut som klumpar, om du tror det?
Helix/flak har inte nåt att göra med globulär/fiber, det är bara fyra begrepp och de första två är sekundär medan tredje och fjärde är tertiärstruktur.
Men ett proteins totala antal alfa helixar och beta flak är ju tertiär struktur medan enskilda alfa helixar och beta flak är sekundär struktur.
Och jag förstår fortfarande inte varför man säger att sekundär, tertiär och kvartär struktur är de globulära proteinernas olika strukturformel (så står det i min bok).
Tack på förhand
Och jag förstår fortfarande inte varför man säger att sekundär, tertiär och kvartär struktur är de globulära proteinernas olika strukturformel (så står det i min bok)
Kan du skriva av det stycket ord för ord, eller ladda upp en bild?
Det var en konstig formulering från boken. Kan du ladda upp en bild?
Om det hjälper så tänk såhär. Ett protein med exakt samma primärstruktur (alltså exakt samma sekvens aminosyror) kan ha olika sekundärstruktur. Det är för att aminosyrorna kan interagera med varandra på olika sätt.
Ett protein med exakt samma primär OCH sekundärstruktur kan ha olika tertiärstruktur.
Ett protein som har exakt samma primär, sekundär OCH teriärstrultur kan har olika kvartenärstruktur!
Primär - hur aminosyrorna binder till varandra. Liknelse: vilka bilar som finns längs en väg och hur de kör efter varandra.
Sekundär - hur peptidkedjan binder till sig själv inom avgränsade områden i kedjan. Liknelse: hur bilarna kör längs vägen, t.ex. i en cirkulationsplats eller på en motorväg.
Tertiär - Hur peptidkedjan binder till sig själv i ett större perspektiv. Liknelse: Hur bilarna kör genom landet.
Kvartär - Hur olika peptidkedjor binder till varandra, om det finns flera sådana i proteinet. Liknelse: hur bilarna rör sig mellan länder, såvida landet har grannländer.
852sol skrev:Okej, så globulära proteiner är enskilda proteiner som i sin tur är polypeptider som är uppbyggda av aminosyror. Så kan man tänka globulära proteiner och fiberproteiner som hur alla alfa helixar och beta flak i tertiär strukturen är formade (om den är i en klump=globulärt protein, om den är rak=fiber protein
Tack på förhand
Helt riktigt! Varför tror du att det är på det sättet, dvs vad får man för skillnader i egenskaper?
Tänk på vad proteinerna är till för - globulära proteiner ska transporteras i kroppsvätskor och inom celler. Fiberproteiner ska ligga fast och ge stadga. På vilket sätt har proteinernas struktur betydelse för detta?
Qetsiyah skrev:Det var en konstig formulering från boken. Kan du ladda upp en bild?
Om det hjälper så tänk såhär. Ett protein med exakt samma primärstruktur (alltså exakt samma sekvens aminosyror) kan ha olika sekundärstruktur. Det är för att aminosyrorna kan interagera med varandra på olika sätt.
Ett protein med exakt samma primär OCH sekundärstruktur kan ha olika tertiärstruktur.
Ett protein som har exakt samma primär, sekundär OCH teriärstrultur kan har olika kvartenärstruktur!
Teraeagle skrev:
Helt riktigt! Varför tror du att det är på det sättet, dvs vad får man för skillnader i egenskaper?
Tänk på vad proteinerna är till för - globulära proteiner ska transporteras i kroppsvätskor och inom celler. Fiberproteiner ska ligga fast och ge stadga. På vilket sätt har proteinernas struktur betydelse för detta?
De raka fiberproteinerna kan packas lättare än vad globulära kan. Det globulära proteinet kan kanske transporteras lättare genom kroppen eftersom det är i en klump (nästintill rund)
Tack på förhand
Smaragdalena skrev:Och jag förstår fortfarande inte varför man säger att sekundär, tertiär och kvartär struktur är de globulära proteinernas olika strukturformel (så står det i min bok)
Kan du skriva av det stycket ord för ord, eller ladda upp en bild?
Som jag trodde - de skrev strukturnivåer, inte strukturformel.
Ahh, men det jag inte är med på är varför dessa strukturnivåer (enligt boken) enbart gäller globulära proteiner?
Tack på förhand
852sol skrev:Ahh, men det jag inte är med på är varför dessa strukturnivåer (enligt boken) enbart gäller globulära proteiner?
Tack på förhand
"Motsvarande nivåer finns hos många andra biologiska makromolekyler". De har bara tagit globulära proteiner eftersom de har alla fyra nivåerna (det finns proteiner som inte har någon kvartärstruktur, exempelvis).
Har fiberproteiner alla fyra nivåer?
Tack på förhand
Nej, de inkluderas faktiskt i den primära strukturen. Ganska logiskt egentligen om man tänker att den primära strukturen visar var det finns kovalenta bindningar.
Men räknas svavelbindningar till primär struktur, vätebindningar till sekundär och svavelbindningar, vätebindningar, Van der Waals bindningar och jonbindningar räknas till de tertiära? Vad räknas till de kvartära?
Tack på förhand
Har fiberproteiner alla fyra nivåer?
Tack på förhand
Ja. Men den exakta formen har större betydelse hos globulära proteiner och därför är det nog vanligare att prata om strukturer i deras fall.
Men räknas svavelbindningar till primär struktur, vätebindningar till sekundär och svavelbindningar, vätebindningar, Van der Waals bindningar och jonbindningar räknas till de tertiära? Vad räknas till de kvartära?
Strukturen visar just det - strukturen. Man kan inte säga att en viss bindningstyp ”ingår” i en viss strukturnivå eftersom det inte är det som är syftet med indelningen. Vätebindning förekommer t.ex. både i sekundär och tertiär struktur. Svavelbryggor tas med i primär struktur eftersom de påverkar hur aminosyrorna sitter ihop, vilket är det man vill visa med den strukturnivån. Men svavelbryggorna har också betydelse för hur t.ex. den tertiära strukturen ser ut.
Tack så jättemycket för all hjälp. Men hur ska man avgöra vilken bindning som uppstår? Man vet ju exempelvis alltid att två av R-grupperna från Cystein reagerar och bilda svavelbryggor. Karboxylgruppen och amingruppen (i varsin aminosyra) kan reagera och bilda jonbinding (då karboxylgruppen är sur och avger proton till basiska amingruppen, syret blir då negativt laddat och H3N+ bildas som är positivt laddat). Men finns det allmänna regler man kan använda för att lättare avgöra vilka bindningar som uppstår. Är det exempelvis alltid R-grupper, OH-grupper och dubbelbundna syren som är med och skapar bindningar?
Tack på förhand
Opolära sidokedjor tenderar att klumpa ihop sig pga hydrofob effekt. Har man ett globulärt protein hamnar dessa grupper främst inne i ”globen” medan de polära grupperna vänder sig ut från globen mot vattnet.
I övrigt tycker jag att du verkar ha förstått det hela redan. Sura och basiska grupper kan bli laddade beroende på pH och därmed binda med jonbindning.
Sen är det inte så att detta måste ske. Svavelbryggor uppstår t.ex. inte alltid mellan cysteiner. Det finns ett skyttelsystem i cellerna av ribosomer, det endoplasmatiska nätverket och golgiapparaten. Ribosomerna sätter ihop aminosyrorna i peptidkedjor och gör ett ”råprotein”. I det endoplasmatiska nätverket kan exempelvis denna typer av bindningar mellan cysteiner skapas, ifall instruktionen säger att de ska finnas där. Det sker även andra små justeringar av proteinet. I endoplasmatiska nätverket skrynklas också proteinet till så att det får rätt tertiärstruktur. Sedan skickas det till golgiapparaten som ungefär fungerar som ett postkontor. Den fäster ”postlappar” (t.ex. kolhydratgrupper) på proteinet och skickar iväg det till rätt ställe i eller utanför cellen.
Ifall det uppstår jonbindning eller inte mellan sura och basiska sidogrupper beror på pH-värdet. Är pH-värdet högt kommer basiska kedjor att vara oladdade och då bryts jonbindningarna där dessa ingår, vilket i sin tur gör att proteinet ändrar form. Motsvarande händer vid låga pH för sura sidokedjor. Det är därför proteiner är så pH-känsliga och kan denatureras vid kraftiga pH-ändringar.
Tack för hjälpen. Så typ
sura + basiska grupp- jonbinidng
cystein + cystein -svavelbryggor till mestadels
Stor R-grupp + stor R-grupp- Van der Waals bidning
väte + syre, kväve (flour, men det finns väl nästintill aldrig i protein)- vätebidning
Och när uppstår kovalenta bindningar? Är svavelbrygga en typ av kovalent bindning?
Tack på förhand
Ja, det stämmer.
Tack. Men är bildas svavelbindning? Är kovalent bindning en svavel bindning?
Tack på förhand
du menar "när" bildas en svavelbindning? Det vet jag inte, men det måste vara mellan två cystein-aminosyror.
DET ÄR EN KOVALENT BINDNING!
Förlåt, jag skrev fel. Jag menar när bildas kovalent bindning?
Tack på förhand
Det bildas en kovalent bindning mellan två cysteiner om proteinets önskade struktur kräver det. Proteinets önskade struktur kräver det om dessa bindningar har en positiv inverkan på proteinets egenskaper vilket i så fall har selekterats fram via naturligt urval.
Tack så jättemycket för all hjälp. Men den enda gången kovalent binding bildas som kraft i proteinet är alltså när svavelbryggor uppstår (svavelbryggor är en kovalent bindning)? och det är väl även så att kolkedjor kan binda till kolkedjor i proteiner? Och om man ska föreställa sig krafterna i huvudet ska man tänka dem som krafter mellan de olika atomerna i aminosyrorna?
Tack på förhand
De enda kovalenta bindningarna som finns är peptidbindningarna som binder ihop aminosyrorna i kedjor samt svavelbryggor som finns mellan cysteiner. Hydrofoba kolväte-sidokedjor kan binda till varandra via vdW-bindning, vilket kallas för hydrofob effekt. Det är dock inte någon kovalent bindning.
vdW-bindning och vätebindning är ju egentligen krafter mellan molekyler, medan kovalent bindning är en bindning inom molekyler. Proteiner är dock så enorma att aminosyror på ganska stort avstånd från varandra kan binds till varandra som om dd vore olika molekyler.
Tack. Men min lärare har skrivit att man ska kunna att alfa- och betastrukturer kan ingå i ett globulärt protein (sekundär struktur). Men alfa- och betatruktur (som är alfahelix och betaflak antar jag) kan väl även finnas i fiberproteiner: Såväl som alfahelix och betaflak ju ingår i tertiär struktur.
